CoachUm aminoácido tem um carbono central que carrega um grupo amino (), um grupo carboxila (), um hidrogênio e uma cadeia lateral que distingue os vinte aminoácidos padrão das proteínas. No pH da célula o grupo amino está protonado e a carboxila, ionizada: a molécula é um zwitteríon, , sem carga líquida. O carbono é quiral em todos, menos na glicina, e os seres vivos usam apenas o enantiômero L. As cadeias laterais se agrupam pela química delas:
| classe | aminoácidos (códigos de três e de uma letra) | cadeia lateral |
|---|---|---|
| apolares, alifáticos | Gly G, Ala A, Val V, Leu L, Ile I, Met M, Pro P | hidrocarboneto; Pro é um anel |
| aromáticos | Phe F, Tyr Y, Trp W | anéis; Tyr e Trp absorvem UV |
| polares sem carga | Ser S, Thr T, Cys C, Asn N, Gln Q | OH, SH, amida |
| com carga positiva | Lys K, Arg R, His H | bases; His p 6.0 |
| com carga negativa | Asp D, Glu E | carboxilatos, p 4 |
Nove deles (His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val) são essenciais para os humanos: não conseguimos fabricá-los e precisamos comê-los.
উদাহরণ
Exemplo 12.10 (Colágeno)
Um quarto da proteína de um mamífero é colágeno: três cadeias, cada uma uma hélice canhota de mil resíduos com glicina em cada terceira posição (Gly–X–Y, com Y muitas vezes a hidroxiprolina), enroladas juntas numa tripla-hélice destra de de comprimento, e depois empacotadas lado a lado em fibrilas ligadas por ligações covalentes. A ausência de cadeia lateral na glicina é o que permite às três cadeias se empacotarem no eixo; uma única substituição da glicina por qualquer outro resíduo dobra a hélice e dá ossos quebradiços. A vitamina C é necessária para hidroxilar as prolinas; sem ela a hélice é instável e as fibrilas falham: é o escorbuto.