جميع الكتب
حول المدرب تسجيل الدخول ابدأ القراءة

الأحياء · المسرد

ما معنى الإنزيم والركيزة والموقع الفعال؟

يُعرف أيضًا باسم: إنزيم · ركيزة · موقع فعال · الموقع الفعال · عامل مرافق · مرافق إنزيمي

تعريف 15.4 أحياء المرحلة الثانوية · الفصل 15 — الإنزيمات والنمط الظاهري

الإنزيم بروتين يحفّز تفاعلًا كيميائيًا واحدًا: فهو يجعل التفاعل يجري أسرع ملايين المرات من دون أن يستهلك. والجزيء الذي يحوله هو ركيزته؛ ويجري التفاعل في جيب من الإنزيم هو الموقع الفعال، يوافق شكله وكيميته تلك الركيزة دون غيرها. وهذه النوعية تتبع من طي الإنزيم الثلاثي الأبعاد، ومنه من متتالية حموضه الأمينية، ومنها من مورّثته.

النوعية. الموقع الفعال جيب مشكَّل لركيزة واحدة؛ وجزيء آخر الشكل لا يستطيع الارتباط ولا يتحول. وغيّر شكل الجيب — بطفرة — فيفقد الإنزيم ركيزته أو يغيرها.
النوعية. الموقع الفعال جيب مشكَّل لركيزة واحدة؛ وجزيء آخر الشكل لا يستطيع الارتباط ولا يتحول. وغيّر شكل الجيب — بطفرة — فيفقد الإنزيم ركيزته أو يغيرها.
حليب ولبن رائب وقنينة قطرات لاكتاز. أما هضم البالغ للحليب فيتوقف على أليل واحد؛ ولبن الرائب قد شطرت بكتيرياه معظم اللاكتوز؛ والقطرات تقدم الإنزيم الذي يفتقر إليه المعي.
حليب ولبن رائب وقنينة قطرات لاكتاز. أما هضم البالغ للحليب فيتوقف على أليل واحد؛ ولبن الرائب قد شطرت بكتيرياه معظم اللاكتوز؛ والقطرات تقدم الإنزيم الذي يفتقر إليه المعي.

أمثلة

مثال 15.5 (اللاكتاز)

سكر الحليب، وهو اللاكتوز، يشطر إلى سكرين بسيطين بإنزيم اللاكتاز في بطانة المعي الدقيق؛ ومن دون الشطر يمر غير مهضوم إلى القولون، فتخمّره البكتيريا، فينتج غاز ومغص وإسهال. وكل الرضّع يصنعون اللاكتاز؛ وتطفأ مورّثته عند معظم البشر بعد الفطام، فيصير البالغون غير محتملين للاكتوز. وفي الجمهرات التي لها تاريخ طويل في تربية الماشية الحلوب، يشيع أليل يبقي المورّثة نشطة مدى الحياة — 90% في شمال أوروبا، و10% في شرق آسيا. وقطرات اللاكتاز التي تباع لغير المحتملين تحوي الإنزيم نفسه، تصنعه فطريات.

مثال 15.8 (بيلة الفينيل كيتون، وكيف يغير غذاءٌ نمطًا ظاهريًا)

نحو وليد واحد من كل عشرة آلاف يحمل أليلين غير عاملين لمورّثة الإنزيم 1. فلا يحوَّل الفينيل ألانين الآتي من الغذاء؛ ويرتفع تركيزه في الدم عشرين ضعفًا فيسمم الدماغ النامي. ومن دون علاج يصاب الطفل بإعاقة عقلية شديدة. أما إذا كشف عند الولادة بقطرة دم على بطاقة — فكل وليد يفحص — وغُذّي غذاءً يكاد يخلو من الفينيل ألانين، نما الطفل نفسه نموًا طبيعيًا. فالنمط الوراثي لم يتغير؛ أما النمط الظاهري، على كل سلّم فوق الجزيئي، فهو نمط شخص سليم. والمحيط، وهو هنا الغذاء، قرر.

اقرأ في الفصل ←
تعريف 13.1 الأحياء الجامعية — السنة الأولى · الفصل 13 — الإنزيمات والحفز الكيميائي الحيوي

الإنزيم بروتين (ونادرًا RNA) يحفّز تفاعلًا: أي يزيد معدله دون أن يُستهلك ودون أن يغير التوازن. والجزيئات التي يعمل عليها ركائزه؛ وهي ترتبط في الموقع الفعال، وهو شق تبطنه بضع بقايا، وفيه تجري الكيمياء. والإنزيمات نوعية — لركيزة واحدة أو لعائلة، ولرابطة واحدة، ولمصاوغ فراغي واحد — وتُسمى بركيزتها وتفاعلها باللاحقة -از (اللاكتاز، وبوليميراز DNA، ونازعة هيدروجين السكسينات)، في ستة أصناف: المؤكسدات المرجعة، والناقلات، والحالّات المائية، والفالقات، والمصاوغات، والرابطات. وكثير منها يحتاج إلى عامل مرافق غير بروتيني: شاردة معدنية (Zn، وMg، وFe)، أو مرافق إنزيمي عضوي — NAD+\mathrm{NAD^+}، وFAD، والمرافق A، ومعظمها مصنوع من فيتامينات، وهذا هو ما تفيده الفيتامينات.

الطاقة الحرة على امتداد تفاعل. الإنزيم (أحمر) يخفض حاجز الحالة الانتقالية ويترك الفرق بين الركيزة والناتج — ومن ثم التوازن — كما هو.
الطاقة الحرة على امتداد تفاعل. الإنزيم (أحمر) يخفض حاجز الحالة الانتقالية ويترك الفرق بين الركيزة والناتج — ومن ثم التوازن — كما هو.
ماء أكسجيني على بطاطا مقطوعة: الكاتالاز في الخلايا يشطره إلى ماء وأكسجين أربعين مليون مرة في الثانية لكل جزيء إنزيم، فيرغي الأكسجين خارجًا.
ماء أكسجيني على بطاطا مقطوعة: الكاتالاز في الخلايا يشطره إلى ماء وأكسجين أربعين مليون مرة في الثانية لكل جزيء إنزيم، فيرغي الأكسجين خارجًا.

أمثلة

مثال 13.4 (ثلاثة إنزيمات)

الليزوزيم، في الدموع وبياض البيض، يجهد حلقة سكرية من جدار البكتيريا إلى شكل الحالة الانتقالية ويقص السلسلة: بتسريع قدره 10810^8 ضعف. والأنهيدراز الكربوني، في الكريات الحمراء، يحمل شاردة زنك تحوّل الماء إلى هيدروكسيد مهيأ لمهاجمة CO2\mathrm{CO_2}: أي مليون جزيء في الثانية، وهو أسرع إنزيم بعد الكاتالاز. والكيموتربسين، في العصارة البنكرياسية، يستعمل سيرينًا جعله هيستيدين فعالًا ليقص البروتينات بعد البقايا العطرية: أي مئة في الثانية، مع وسيط تساهمي.

مثال 13.8 (مقارنة إنزيمات)

الإنزيمKmK_m (mol/L\mathrm{mol}/\mathrm{L})kحفزk_{\text{حفز}} (s1\mathrm{s}^{-1})kحفز/Kmk_{\text{حفز}}/K_m (Lmol1s1\mathrm{L}\,\mathrm{mol}^{-1}\,\mathrm{s}^{-1})
الكاتالاز2.5×1022.5 \times 10^{-2}4×1074 \times 10^{7}1.6×1091.6 \times 10^{9}
الأنهيدراز الكربوني1.2×1021.2 \times 10^{-2}1×1061 \times 10^{6}8×1078 \times 10^{7}
الكيموتربسين1.5×1021.5 \times 10^{-2}1007×1037 \times 10^{3}
الليزوزيم6×1066 \times 10^{-6}0.58×1048 \times 10^{4}
بوليميراز DNA1×1051 \times 10^{-5}151.5×1061.5 \times 10^{6}

الكاتالاز والأنهيدراز الكربوني يعملان عند حد الانتشار: فكل تصادم مع الركيزة منتج. والكيموتربسين بطيء لكنه يحتاج أن يكون كذلك — فهو يقص رابطة ببتيدية، وهي عمل أصعب بكثير من شطر ماء أكسجيني.

مثال 13.10 (المنافسة دواءً)

الميثانول غير مؤذٍ حتى تحوله نازعة هيدروجين الكحول في الكبد إلى فورمألدهيد وحمض النمل، وهما يعميان ويقتلان. والعلاج هو الإيثانول: ركيزة منافسة له KmK_m أدنى، تُبقي الإنزيم مشغولًا بينما يُطرح الميثانول دون تغير. والستاتينات مثبطات تنافسية، تشبه الحالة الانتقالية، للإنزيم الذي يلزم الكربون بطريق الكولستيرول؛ والسلفوناميدات تشبه ركيزة إنزيم بكتيري يصنع الفولات، وهو ما لا يصنعه الإنسان فلا يفتقده.

اقرأ في الفصل ←